01. März 2013

Diffizile Suche nach der Ursache von Parkinson

Magazin Parkinson 109/2012


Magazin Parkinson 109/2012

Bei der Suche nach den Ursachen der Parkinsonkrankheit drängt sich in Forscherkreisen zunehmend der Verdacht auf, dass die Krankheit im Verdauungstrakt ihren Ursprung nimmt und dass Proteine dabei eine ganz besondere Rolle spielen. Ein Review von Jörg Rothweiler.

«Beginnt Parkinson im Magen?» Unter diesem Titel berichteten wir im Juni 2010 (PARKINSON, Nr. 98, S. 14) über eine Entdeckung von Forschern der TU Dresden. Diese hatten erstmals die Progression der Parkinsonerkrankung im Tiermodell simulieren können – und zwar mithilfe des PestizidesRotenon, das sie Mäusen über eine Magensonde verabreichten, woraufhin diese parkinsonähnliche Symptome entwickelten. Wie Gewebeuntersuchungen zeigten, löste die Vergiftung bei den Nagern die Bildung von Aggregaten des Proteins alpha-Synuklein aus – und zwar entlang einer Linie von über Synapsen miteinander verbundenen Nervenzellen, ausgehend vom enteralen Nervensystem des Darms über das Rückenmark bis ins Gehirn und dort in die Substantia nigra – genau wie bei Parkinsonpatienten.
Mit dieser Entdeckung bestätigten die Dresdner Forscher den Verdacht von Neuroanatomen, die eine systematische Ausbreitung der pathologischen Prozesse von Parkinson und anderen progressiven neurologischen Erkrankungen postulieren.

Neuroanatomen sehen sich bestätigt

Einer von ihnen ist Prof. Dr. Heiko Braak. Der deutsche Hirnforscher sucht seit rund vier Jahrzehnten im Gewebe Verstorbener nach Hinweisen auf eine Wanderung krankheitsauslösender Effekte neurologischer Leiden entlang der Nervengeflechte zwischen Magen-Darm-Trakt und Gehirn. Dabei erstellte er durch genaue Analysen der Gehirne Verstorbener für Parkinson, aber auch für Alzheimer die sogenannten Braak-Stadien. In diesen sind die pathologischen Veränderungen, die sich im Verlauf der jeweiligen Erkrankung im Nervensystem abspielen (im Fall von Parkinson die Verteilung der alpha-Synuklein-Aggregate) nach Krankheitsstadien kategorisiert. Überdies suchte Braak aber auch in Gehirnen sehr junger Menschen, die zum Zeitpunkt ihres Todes augenscheinlich «gesund» waren, nach den ersten erkennbaren neurodegenerativen Veränderungen, also Markern für die Frühdiagnose. Dabei konnte er zeigen, dass erste Veränderungen oft schon nachweisbar sind, lange bevor die Betroffenen die ersten Symptome zeigen. Besonders krass war der Fall eines an einer Blutvergiftung verstorbenen Sechsjährigen, in dessen Hirnstamm Braak zweifelsfrei alzheimertypische Veränderungen fand und das bei Alzheimer falsch gefaltete, also krankhaft veränderte Tau-Protein nachweisen konnte.

Parkinson ist mehr als eine Hirnkrankheit

Braaks Forschungen haben zudem belegt, dass Parkinson eine Pathologie besitzt, die weit über das Absterben der Dopamin produzierenden Zellen in der Substantianigra hinausreicht. Der Dopaminmangel ist zwar für die motorischen Symptome der Erkrankung verantwortlich. Doch werden bei Parkinson auch weitere Teile des Nervensystems geschädigt – was die Komplexität der Krankheit und die Vielzahl nicht motorischer Symptome erklärt.
Braak hegt überdies die Vermutung, Parkinson habe seinen Ursprung im Nervensystem des Magen-Darm-Traktes. Dies, weil er bei seinen Analysen feststellte, dass die für Parkinson typischen alpha-Synuklein-Aggregate (Lewy-Körperchen genannt) bereits zu einem sehr frühen Zeitpunkt der Erkrankung in Nervenzellen des Magens nachweisbar sind.
Braaks Vermutung wird nun durch die  Erkenntnisse der Dresdner Forscher gestärkt. Auch sie glauben, Parkinson werde durch einen von aussen über den Magen-Darm-Trakt ins Nervensystem eindringenden Initiator, in ihrem Fall das Rotenon, ausgelöst, der im Nervengeflecht des Magens pathologische Veränderungen provoziert, woraufhin ein Prozess in Gang gesetzt wird, der sich über Jahre hinweg entlang des Nervensystems ins Gehirn schleicht und – dort einmal angekommen – dann die ersten erkennbaren motorischen Symptome auslöst.

Neue Resultate stützen bekannte Theorien

Basierend auf der Idee des Wanderns der Krankheit entlang von Nervenbahnen verfeinerten die Dresdner Wissenschaftler ihre Methodik und ihre Analytik bei den Experimenten mit Mäusen und dem Pestizid Rotenon. Mit Erfolg, wie ihre neuesten Resultate, die erst kürzlich in  der Fachpublikation Nature Scientific Reports publiziert wurden, belegen. So weiss die Forschergruppe von Francisco Pan-Montojo vom Universitätsklinikum Carl Gustav Carus in Dresden jetzt, dass die Vergiftung der Mäuse mit Rotenon dazu führt, dass Nervenzellen im Magen-Darm-Trakt der Tiere verstärkt alpha-Synuklein ausschütten, was zur Bildung der pathologischen Proteinklumpen führt, die dann entlang der Nervenbahnen ins Gehirn wandern. Durchtrennten die Forscher die entscheidenden Nervenbahnen im Magen-Darm-Bereich und verhinderten so das Weiterwandern der Aggregate, blieb die Schädigung des Mittelhirns aus und die Mäuse entwickelten keine oder nur sehr leichte Parkinsonsymptome.
Und auch aus Marburg kommt Unterstützung für die Theorien Braaks und der Dresdner Forscher. Denn Wissenschaftler der Neurologischen Klinik der Universität Marburg konnten mittels Magnetresonanztomografie-Videos in Echtzeit zeigen, dass bei Parkinsonpatienten die Magenkontraktion bereits in sehr frühen Stadien der Erkrankung geringer ist als bei gesunden Menschen.

Der Magen als Einfalltor

Doch warum soll ausgerechnet der Magen das ideale Einfalltor für den Initiator eines neurologischen Leidens sein? Auch auf diese Frage haben die Forscher eine Antwort: Im Nervengeflecht des Magen-Darm-Traktes dringen einzelne Fortsätze von Nervenzellen durch die Muskelschicht der Magenschleimhaut bis ins Bindegewebe vor, wo sie zwischen den schlauchförmigen Magendrüsen enden – also nur wenige Tausendstel Millimeter unter der inneren Oberfläche des Magens. Da die Magenschleimhaut immer wieder einmal verletzt oder durch Krankheiten angegriffen wird, kann der Initiator relativ leicht in die Nervenzellen eindringen und sich dann über die synaptischen Verbindungen der Nervenzellen hinweg langsam ins Gehirn vorarbeiten. Zum Vorteil gereicht ihm dabei, dass er – einmal verschluckt oder auch über die Nase in den Rachen- und Mundraum eingedrungen – im Magen viel Zeit für seinen fatalen Angriff hat. Denn der Mageninhalt wird nicht stetig, sondern portions­weise von Zeit zu Zeit in den Darm entleert.

Die Suche nach dem Auslöser

So weit alles einleuchtend. Doch wer oder was ist denn nun der Initiator? Ein Gift wie das von den Dresdner Forschern verwendete Pestizid Rotenon? Ein Virus? Oder vielleicht ein infektiöses proteinbasiertes Agens, wie bei der Rinderseuche BSE – ein Prion? Für deren Existenz hatte übrigens Prof. Dr. med. Stanley Prusiner von der Universität von Kalifornien in San Francisco Anfang der 1980er-Jahre eine erste Hypothese aufgestellt – wofür er von Kollegen zuerst in ketzerischer Weise belächelt und 1997 mit dem Medizin-Nobelpreis geehrt wurde.
Um es vorwegzunehmen: An ein Virus glaubt kaum jemand. Die Dresdner Forscher denken, Rotenon löse in den Nervenzellen des Magens möglicherweise eine Fehlfaltung von alpha-Synuklein aus, was zur Bildung der Lewy-Körperchen führe. Man weiss, dass solche Konformationsänderungen von Proteinen – bei Alzheimer des Tau-Proteins, bei Parkinson des alpha-Synukleins – durch Umwelteinflüsse ausgelöst werden können, begünstigt durch genetische Faktoren.
Der Verdacht der Dresdner deckt sich mit anderen Forschungsergebnissen. So ist bekannt, dass Rotenon die mitochondriale Zellatmung stört, also die Mitochondrien – winzige Organellen in der Zelle, die als Energiekraftwerke fungieren – schädigt. In diesem Kontext fanden Forscher der Universität Tübingen vor rund drei Jahren heraus, dass für die Steuerung der Entsorgung geschädigter Mitochondrien aus Zellen die mit Parkinson assoziierten Proteine PINK1 und Parkin verantwortlich sind. Versagt die Entsorgung in den Dopamin erzeugenden Zellen der Substantianigra, sterben diese ab – es entsteht Parkinson (vgl. PARKINSON, Nr. 97, S. 11).
Braak vermutet als Initiator einen pathologischen Stoffwechselprozess beziehungsweise defekte Proteine, die selbst infektiös werden. Damit ist er auf einer Linie mit Forschern wie Prof. Mathias Jucker vom Hertie-Institut für klinische Hirnforschung der Universität Tübingen. Der denkt sogar, dass Proteine selbst die Auslöser sind – und zwar solche, die sich ähnlich vermehren und ausbreiten wie Prionen, die Erkrankungen auslösen wie die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, die familiäre tödliche Insomnie und Kuru (eine Krankheit, die im 20. Jahrhundert epidemieartig beim Volk der Fore in Papua-Neuguinea auftrat und durch Endokannibalismus, also den Verzehr von Fleisch verstorbener Stammesgenossen, ausgelöst worden war).
Allen Prionenkrankheiten gemeinsam ist, dass Proteine durch Änderung ihrer Sekundärstruktur pathogen werden, in Nachbarproteinen dieselben Änderungen auslösen (Reproduktion) und sich zu zellschädigenden Aggregaten zusammenballen. Das Fatale dabei: Prionenkrankheiten sind übertragbar, in gewissen Fällen wie BSE sogar über Speziesgrenzen hinweg, vom Rind auf den Menschen. 

Lernen von den Prionenkrankheiten

Eine Furcht, die bei Parkinson wohl unbegründet ist. Wie andere neurodegenerative Erkrankungen gilt Parkinson (bislang) als nicht infektiös. Dennoch nähren Forschungsergebnisse der letzten Jahre den Verdacht, dass die für die Pathogenese solcher Erkrankungen relevanten Proteine ähnlich agieren wie Prionen. So konnte Prof. Mathias Jucker zeigen, dass gesunde Mäuse alzheimertypische Veränderungen im Hirn erleiden, wenn ihnen ein krankmachendes Protein aus dem Hirn betroffener Tiere in den Bauchraum injiziert wird. Auch alpha-Synuklein-Pathien konnten so auf zuvor gesunde Tiere übertragen werden. Allerdings, und das beruhigt, konnte im Gegensatz zu BSE keine Übertragung durch Applikation des krankhaften Proteinkomplexes über Mund, Nase, Augen oder direkt ins Blut provoziert werden. Dennoch will Professor Jucker nicht ausschliessen, dass pathogene Proteinablagerungen durch Substanzen hervorgerufen werden könnten, die eigentlich ganz normal in der Peripherie des menschlichen Organismus vorkommen.
Wie die Übertragung einer Fehlfaltung von Protein zu Protein erfolgen kann, weiss Prof. Dr. med. Claudio Soto, Neurologe der Universität Houston, Texas: Ein Protein, das eine Fehlfaltung erleidet, wird oft starrer, was eine analoge Fehlfaltung von Nachbarmolekülen wahrscheinlicher macht. Die Moleküle schmiegen sich aneinander. Ist eine kritische Masse erreicht, wird die Anlagerung neuer Moleküle kaskadenartig beschleunigt und es entstehen unlösliche Aggregate. Diese aber sind mobil, hat Prof. Dr. med. Virginia Lee von der Universität Philadelphia herausgefunden. So finden sich in Tiermodellen die alpha-Synuklein-Aggregate zuerst in neuronalen Axonen. Die Aggregate können von Neuronen gesunder Mäuse aufgenommen werden und über die Länge des Neurons und den synaptischen Spalt hinweg zu benachbarten Zellen wandern. Dabei sind sie in der Lage, von der Peripherie bis ins Gehirn vorzustossen. Damit ist klar: Fehlgefaltete Proteine, die neurologische Leiden wie Parkinson auslösen können, sind in der Lage, korrekt geformte Proteine ebenfalls zur Fehlfaltung zu bringen. Zudem sind Transmissionen über Zellen hinweg und – wenngleich nur unter Laborbedingungen – sogar von Tier zu Tier möglich.

Die Proteine sind entscheidend

Entscheidend für die Frage, ob jemand eines Tages an Parkinson erkranken wird, scheinen also die Proteine zu sein. Denn diese chemischen Verbindungen – zu Zigtausenden in jeder Zelle unseres Körpers vorhanden und dort zu jeder Sekunde für spezifische Aufgaben aktiv – entscheiden darüber, ob die überaus komplexen Prozesse des Lebens korrekt oder in eine völlig falsche Richtung laufen.
Dass die Funktion der Proteine damit entscheidend auch für das Entstehen von Krankheiten ist, wundert Prof. Dr. Dr. h.c. Michael Przybylski von der Universität Konstanz nicht. Der Proteinforscher glaubt, dass, wären allein die Gene für alles verantwortlich, das Alzheimer- und wohl auch das Parkinson-Rätsel längst gelöst wären. Zwar spielten die Gene durchaus eine wichtige Rolle, sagt er. Doch könnten sie alleine nicht erklären, warum eine Krankheit wie Parkinson oder Alzheimer meist erst im Alter ausbricht. Zudem verweist Przybylski darauf, dass Raupe und Schmetterling zwar ein identisches Genom haben – es letztlich aber das Werk der Proteine ist, dass sie so unterschiedlich sind. Entsprechend könne nur die Analyse des «Proteoms», also der Gesamtheit aller Proteine, der Ursachensuche die entscheidenden Hinweise liefern.
Przybylski selbst ist seit Jahren eifrig dabei, die Geheimnisse der Proteine aufzudecken. Dabei hat er schon so manche wichtige Entdeckung gemacht.

Die Parkinson-Profiler

Ein Neurologe in Ulm und ein Chemiker in Konstanz suchen nach Proteinen, mit deren Hilfe man eine Demenz bei Parkinson voraussagen könnte. Möglicherweise haben die beiden Forscher jetzt aber etwas viel Wichtigeres gefunden. Von Judith Rauch.

Spricht man mit dem Konstanzer Chemiker Prof. Dr. Dr. h.c. Michael Przybylski über die Parkinsonkrankheit, wird er sehr schnell sehr grundsätzlich: «Wie kommen diese berühmt-berüchtigten Proteinaggregate zustande, die sich im Gehirn ablagern?», fragt er. «Wie entstehen sie chemisch?»
Denn das Muster ist überall das gleiche, egal, ob die Hirnkrankheit nun Parkinson, Alzheimer oder Creutzfeldt-Jakob heisst: Es verklumpen Eiweiss­stoffe (Proteine), die normalerweise nicht verklumpen sollten. Sie bilden Aggregate, die aus 10 000 bis 100 000 gleichen oder ähnlichen Molekülen bestehen. So massiv werden die Ausmasse dieser irregulären Gebilde, dass sie ganze Neuronen-Netzwerke überwuchern. Dabei fallen immer mehr Funktionen aus, auch das Gedächtnis. Zum Glück nicht immer: Bei der Parkinsonkrankheit, die sich zunächst durch Bewegungsstörungen oder Schmerzen zeigt, droht «nur » etwa 30 von 100 Betroffenen mit fortschreitender Krankheitsdauer eine Demenz.
Wie kommt es zu solchen Unterschieden? Bisher war die Parkinsonforschung stillschweigend davon ausgegangen, dass alle von der Parkinsonkrankheit betroffenen Patienten mehr oder weniger dieselbe Sorte Ablagerungen in ihren Gehirnen haben: sogenannte Lewy-Körperchen, benannt nach dem von den Nazis aus Deutschland in die USA vertriebenen Neurologen Friedrich Lewy (1885–1950). Sie bestehen zum Grossteil aus einem kleinen, normalerweise löslichen Protein namens alpha-Synuklein. Es ist 140 Aminosäuren lang.

Gute und böse Aggregate

Aber wahrscheinlich stimmt dieses einfache Bild nicht. «Der Zusammenhang zwischen Demenz und Ablagerung ist nur ungenau und grob», sagt Professor Przybylski. Das hat sich erst in den vergangenen Jahren herausgestellt. Zwei Forschergruppen fanden bei der Analyse der parkinsontypischen Aggregate zwei Sorten: solche, die sehr giftig für die Nerven sind, und andere von geringerer Schädlichkeit. «Wir müssen also davon ausgehen, dass es gute und böse Aggregate gibt», vereinfacht Przybylski. Und was den Chemiker jetzt brennend interessiert, ist: «Wie genau sind die zusammengesetzt?» Der Protein-Fahnder hat schon einen Verdacht: Die bösen Aggregate bestehen womöglich gar nicht aus dem intakten alpha-Synuklein, sondern aus einem Bruchstück, einem Fragment des Moleküls. Das wäre dann so ähnlich wie bei der Alzheimerkrankheit. Auch bei dieser gibt es eine schlimmere und eine weniger schlimme Verlaufsform: Bei der schlimmeren ist das auslösende Molekül, das Beta-Amyloid, um zwei Aminosäuren länger als bei der milderen Form. Schuld ist eine Gen-Mutation, die dafür sorgt, dass das lange Vorläufermolekül an der falschen Stelle zerschnitten wird.
Bei Parkinson ist der Bösewicht wahrscheinlich ebenfalls ein Spaltprodukt: Das alpha-Synuklein ist in der Mitte auseinandergebrochen. «Das Teilstück, das die Aminosäuren 72 bis 140 enthält, ist das entscheidende Bruchstück», sagt Przybylski. Inzwischen sagt er das mit grosser Sicherheit. Der Grund dafür sind eine Doktor- und eine Master-Arbeit, die 2010 an seinem Institut entstanden sind: Doktorandin Camelia Vlad hat mit einer besonderen, hochaktuellen Messmethode, der Ionenmobilitäts-Massenspektroskopie, den Kandidaten im Proteingemisch der Hirnzellen genetisch veränderter Mäuse aufgestöbert, die stellvertretend für den Menschen Parkinsonsymptome entwickeln. Sie hat sozusagen «die Nadel im Heuhaufen» gefunden, wie Przybylski es gern vergleicht. Und Kathrin Lindner, die Master-Studentin, hat ein Gen für das Fragment chemisch synthetisiert und dafür gesorgt, dass es in Bakterienzellen abgelesen wird. Auch in diesem künstlichen System zeigte sich, dass das Teilstück ungleich schneller verklumpt als das intakte alpha-Synuklein.
Ihr Betreuer, Professor Przybylski, hat bereits die Konsequenzen aus der Entdeckung gezogen. Er entwickelt zusammen mit der Firma Boehringer Ingelheim einen Hemmstoff, der das Auseinanderbrechen des alpha-Synukleins verhindern soll. Ein Patent-Antrag ist bereits gestellt. Liesse sich aus diesem Hemmstoff ein wirksames und verträgliches Anti-Parkinson-Medikament entwickeln, dann wäre das «ein wirklicher Durchbruch», wie Michael Przybylski stolz vermerkt.
An den Forschungen aus Konstanz ist federführend ein Nervenarzt beteiligt: Markus Otto, Professor und Laborleiter an der Universitätsklinik Ulm. Mit dabei ist auch die Baden-Württemberg Stiftung, die das detektivische Duo seit dem Jahr 2007 fördert. Dabei stand im Projektantrag nichts von einem neuen Anti-Parkinson-Medikament. Das Ziel war viel bescheidener formuliert: «Neurochemische Marker zu ermitteln, die eine Frühdiagnose der Parkinsondemenz erlauben, damit solche Patienten zielgerichtet einer Therapie zugeführt werden können.» Während sein Konstanzer Partner inzwischen zu den molekularen Details der Parkinsonentstehung vorgedrungen ist, hat Otto den diagnostischen Ansatz konsequent weiterverfolgt: Er hat mit einer Batterie von sogenannten proteomischen Untersuchungsverfahren nach Unterschieden in der Hirn-Rückenmarksflüssigkeit (Liquor) von dementen und nicht dementen Parkinsonpatienten gesucht.
«Proteomik», das ist eines der Zauberwörter der modernen Biowissenschaften. In einer einzigen Zelle können mehr als 100000 verschiedene Proteine in unterschiedlichen Mengen vorhanden sein und ihre spezifischen Aufgaben verrichten. Die Analyse-Methoden, mit denen man die einzelnen Eiweisse nicht nur finden, sondern auch ihre Menge bestimmen kann, wurden in den letzten Jahren extrem verfeinert.

Dreifach-Angriff auf die «Parkinsonproteine»

Noch arbeitet man – auch in Ulm – mit der Gel-Elektrophorese: Dabei trennen sich Eiweisse nach ihrer Grösse und ihrer Ladung auf einer Gel-beschichteten Fläche von 25 mal 20 Zentimeter auf. Sie bilden Flecken, an denen sich die Proteine mit gleichen Eigenschaften sammeln. Zum Zweiten haben sich aber auch immunologische Trennverfahren, bei denen Antikörper zum Einsatz kommen, bewährt, um «die Nadel» aus dem «Heuhaufen» herauszufischen. Dabei arbeitet Markus Otto gern mit Kollegen vom Max-Planck- Institut für experimentelle Medizin in Göttingen um Dr. Olaf Jahn und für die «Affinitäts-Proteom-Analytik» mit dem Chemiker Michael Przybylski zusammen. Und drittens stehen die massenspektroskopischen Verfahren zur Verfügung: In diesem Fall wird ein Gerät von Boehringer Ingelheim benutzt. Das verwendete iTRAQ-Verfahren (Isobaric Tags forRelatedand Absolute Quantitation) erlaubt es, auch Proteine mit sehr ähnlichem Molekulargewicht voneinander zu trennen, indem ihnen unterschiedliche chemische Etiketten (Tags) angeheftet werden.
Kaum zu glauben: Auch in Ulm herrscht aufgeregte Euphorie. Der Dreifach-Angriff auf die Proteine der Parkinsonpatienten mit und ohne Demenz hat einen Kandidaten zutage gefördert, der bei Demenz verändert ist. Über die Identität dieses «Proteins X» hüllt sich Otto vorerst noch in Schweigen, verrät nur so viel: Es ist ein relativ kleines Eiweissmolekül, das womöglich in einer veränderten «Isoform» vorliegt. Das heisst: Es ist anders gefaltet als bei Gesunden oder bei Parkinsonkranken ohne Demenz. Mit der Identifikation von Faktor X, so Otto, hat er nun nicht nur den gesuchten Marker für die Frühdiagnose einer Demenz bei Parkinson gefunden. «Wir haben jetzt auch Hinweise auf einen Mechanismus, der bei der Parkinsonkrankheit anders abläuft als bei Gesunden.»
Der Neurologe Otto ist ein Mann, der Herausforderungen nicht scheut. «Man muss sich trauen, im Labor auch einmal etwas in den Sand zu setzen», sagt er. Ob bei dem teuren Proteomik-Projekt überhaupt etwas Greifbares herauskommen würde, war bei Antragstellung fraglich. Nun sieht es so aus, als hätten sein Partner Przybylski und er gar nichts in den Sand gesetzt, sondern gleich zwei Treffer gelandet, mit denen so nicht zu rechnen war.
Professor Dr. Heiko Braak (75), Gastforscher am Zentrum für Klinische Forschung der Universität Ulm, hat in jahrzehntelanger Arbeit und anhand Tausender anatomischer Untersuchungen ein System entwickelt, um die Hirnveränderungen bei Alzheimer und Parkinson in Stadien einzuteilen. Er ist fast sicher: Parkinson beginnt im Nervensystem des Magen-Darm-Traktes und pathologische Stoffwechselprozesse respektive fehlgefaltete Proteine, die selbst infektiös werden, spielen dabei eine entscheidende Rolle.
Professor Dr. Markus Otto ist Professor für Neurologie und Leiter der Hochschulambulanz für Neurologie an der Universitätsklinik Ulm. Der Spezialist für «Proteomik» sucht mit diversen Analysemethoden nach Biomarkern für die Differenzial- und Frühdiagnose diverser neurologischer Krankheiten wie Parkinson, Alzheimer und ALS.
Professor Dr. Dr. h.c. Michael Przybylski entwickelt am Laboratorium für analytische Chemie und Biopolymer-Strukturanalysen der Universität Konstanz neue Methoden für biomedizinische Anwendungen. Mit hochauflösenden Massenspektrometern sucht er jene Proteine, die für Krankheiten wie Alzheimer oder Parkinson verantwortlich sind. Mit der in seinem Labor entwickelten «Affinitäts-Proteomanalytik» identifiziert er solche Proteine schneller als bisher – und liefert Therapieansätze mit.

Dateien:
109_dt.pdf(0.94 Mi)

Weiterlesen?

Möchten Sie weiterlesen? Bestellen Sie eine Gratisnummer!

Shop